Fundamentos de los Aminoácidos

Características Estructurales

Estructura básica

Cada aminoácido está compuesto por un carbono alfa, o central, unido a:

• Un grupo alfa amino
• Un grupo alfa carboxilo
• Un átomo de hidrógeno
• Un grupo R, que varía entre los aminoácidos y les da sus propiedades únicas

Estereoquímica

• Isómeros: moléculas con fórmulas idénticas pero estructuras diferentes
• Estereoquímica: propiedad de las moléculas con la misma fórmula y secuencia de átomos pero con diferentes orientaciones 3-dimensionales en el espacio
• Quiralidad: propiedad de las moléculas que no son superponibles con sus imágenes especulares
  • Los aminoácidos tienen isómeros D y L.
  • Casi todos los aminoácidos proteinogénicos se encuentran en la configuración L.
  • El centro quiral de cada aminoácido es el carbono alfa, excepto en el caso de la glicina (porque su grupo R es un átomo de hidrógeno).

Grupos R o cadenas laterales

Los grupos R determinan las diferencias en estructura, función e interacciones biológicas de los aminoácidos .

Los grupos R pueden clasificarse de dos maneras:

1. Hidrofóbico o hidrofílico:
   • Grupos R no polares o hidrofóbicos: las cadenas laterales no interactúan con el agua; la proteína se pliega de forma que estos aminoácidos están hacia el núcleo de la molécula. Agrupados según su estructura:
     • Grupos R aromáticos (un compuesto cíclico llamado anillo de benceno)
     • Grupos R alifáticos (un compuesto de cadena abierta ramificada o recta)
   • Grupos R polares o hidrófilos: Las cadenas laterales interactúan con el agua; se encuentran en la superficie de la molécula. Agrupados según la carga iónica:
     • Grupos R no cargados (neutros a pH fisiológico)
     • Grupos R cargados positivamente (grupos aminos básicos)
     • Grupos R con carga negativa (grupos carboxilos ácidos)
2. Hidrofóbicos, hidrofílicos y iónicos:
   • Hidrofóbicos: aminoácidos no polares que contienen grupos R aromáticos o alifáticos
   • Hidrófilos: aminoácidos polares con carga neutra que contienen grupos R hidroxilo, sulfhidrilo o carboxamida
   • Iónicos: aminoácidos que adquieren una carga positiva (aminas) o negativa (carboxilatos) al ionizarse a pH fisiológico

Clasificaciones

Propiedades Químicas de los aminoácidos

• Ionización: formación de iones y adquisición de una carga negativa o positiva por la ganancia o pérdida de electrones. En el caso de los aminoácidos, esto depende del nivel de pH.
• pKa: pH al que la mitad de las moléculas ionizables tienen un protón y la otra mitad no
• Los aminoácidos son moléculas anfóteras: poseen propiedades básicas y ácidas
  • Los grupos carboxilo y amino tienen la misma fuerza de acidez y basicidad
• A pH neutro, al grupo carboxilo de un aminoácido le falta un protón, mientras que el grupo amino tiene un protón (forma de zwitterion o ion dipolar).
• Zwitterion: molécula con un grupo funcional cargado positivamente (amina) y un grupo cargado negativamente (carboxilo), y una carga neta de cero
  • Tienen altas temperaturas de fusión y buena solubilidad en agua
  • pI: pH al que el aminoácido se encuentra en su forma de zwitterion

• Si el valor del pH < pI, el átomo de nitrógeno del grupo amino gana un protón y el aminoácido se vuelve → catión
• Si el valor del pH > pI, el grupo carboxilo pierde un protón y el aminoácido se vuelve → anión
• La presencia de otros ácidos carboxílicos, aminas y grupos hidroxilos en las cadenas laterales también contribuye al grado de ionización en valores de pH variables.

Productos Catabólicos de los Aminoácidos

El catabolismo de los aminoácidos implica reacciones anapleróticas (reacciones químicas que forman intermediarios de las vías metabólicas).

Los aminoácidos pueden clasificarse por los productos catabólicos y en qué vías metabólicas servirán como intermediarios:

• Aminoácidos glucogénicos (verde en la figura previa) → intermediarios de la gluconeogénesis
• Aminoácidos cetogénicos (rojo en la figura previa) → intermediarios de la cetogénesis
• Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos (azul en la figura previa) → ambas vías